Aminosyrer er en bred kategori av organiske molekyler som har både amino ( ) og karboksyl ( ) funksjonelle grupper . Ordet aminosyre stammer fra foreningen av navnene på disse to funksjonelle gruppene. Siden de har en syregruppe (den karboksyliske) og en basisk gruppe (aminogruppen) på samme tid, er de definert som amfotere molekyler . I henhold til pH - verdienav det kjemiske miljøet der molekylet er funnet, kan de to gruppene være nøytrale eller ioniserte. Under fysiologiske forhold har aminosyrer en negativt ladet syregruppe ( ) og en positivt ladet basisk ( ): hvis aminosyren ikke har andre ladninger, kalles den zwitterion , da dens globale ladning vil være nøytral; hvis det globalt er positivt ladet vil det være en kation , ellers et anion .
I biokjemi refererer begrepet aminosyre generelt til en liten undergruppe av disse: L-α-aminosyrene , dvs. aminosyrer hvis amino- og karboksylgrupper er bundet til det samme karbonatomet , kalt α , og hvis konfigurasjon er L (dvs. aminogruppen er til venstre for α-karbonet i Fischer-projeksjonen av molekylet). L-α-aminosyrene som utgjør den primære strukturen til proteiner er 22; [1] [2] av denne grunn er de definert som proteinogene aminosyrer . Den kovalente bindingen som forener gruppen av en aminosyre med den til en annen aminosyre kalles en peptidbinding eller peptidledd. Kjedene av aminosyrer er indikert med termen peptider og kan inneholde et svært varierende antall enheter: veldig korte kjeder kalles dipeptider eller tripeptider (hvis de er sammensatt av henholdsvis 2 eller 3 aminosyrer), mellomstore kjeder er definert som oligopeptider , svært lange kjeder polypeptider .
Ikke - proteinogene aminosyrer er på den annen side alle aminosyrer som ikke er involvert i strukturen til proteiner. Disse representerer den største gruppen av aminosyrer og tusenvis av dem kan identifiseres.
Den første aminosyren ble oppdaget i 1806, da de franske kjemikerne Louis-Nicolas Vauquelin og Pierre Jean Robiquet isolerte en forbindelse fra asparges : asparagin . [3] I 1810 ble imidlertid cystin oppdaget , et molekyl bestående av to aminosyrer bundet sammen. Cystin var derfor den første ikke-proteinogene aminosyren som ble oppdaget, mens cystein , aminosyren som utgjør cystin, først ble oppdaget i 1884. [3] I 1935 ble den siste proteinogene aminosyren oppdaget av William Cumming Rose : treonin . Rose klassifiserte også aminosyrer i essensielle og ikke-essensielle, og etablerte deres daglige minimumsbehov. [4] [5]
Tidligere var det ikke kjent at aminosyrer var komponentene i proteiner. Det var i 1902 at Emil Fischer foreslo sin teori, som senere ble funnet riktig, at proteiner ble dannet av mange aminosyrer koblet sammen og med aminogruppen til en aminosyre koblet til karboksylgruppen til en annen, noe som ga opphav til en lineær kjedestruktur som Fischer kalte et "peptid". [6]
For at et molekyl skal defineres som en aminosyre, må det ha minst én funksjonell gruppe avledet fra aminer ( ) og én avledet fra karboksylsyrer ( ). Dette utelukker ikke tilstedeværelsen av flere aminogrupper eller flere karboksylgrupper, slik det for eksempel skjer i asparagin- eller glutaminsyremolekylet . Basert på denne egenskapen er aminosyrer derfor amfotere stoffer .
Det første karbonatomet bundet til karboksylgruppen kalles konvensjonelt α, det andre β, det tredje γ og så videre. Hvis aminogruppen er bundet til karbon-α, vil aminosyren tilhøre underkategorien α-aminosyrer, [7] hvis derimot aminogruppen er bundet til C β vil β-aminosyrene identifiseres og så videre for hvert karbon. Ofte bundet til karbonene i hovedkjeden C α -C β -C γ -osv. det kan være generiske substituenter ( ) av ulike slag.
I vandig løsning har aminosyrer en tendens til å dissosiere på nivået av deres amino- og karboksylgrupper. [8] Avhengig av surheten til løsningen, kan dissosiasjon produsere positivt, negativt eller nøytralt ladede molekyler med delokaliserte ladninger som er balansert totalt sett.
Dette skjer fordi ved sur pH, derfor når løsningen bugner av protoner, dannes gruppene når de assosieres med disse protonene . Ved basisk pH, derimot, dissosieres gruppene i . Det følger at ved nøytrale pH-verdier, som for eksempel blod (7,4) eller rent vann (7), finnes mange av aminosyrene med positive og negative ladninger som balanserer hverandre totalt sett. Denne molekylære strukturen kalles zwitterion .
Den zwitterioniske formen oppnås ikke alltid ved å nå nøytral pH. For aminosyrer som har flere basiske eller sure grupper, oppnås den zwitterioniske formen ved ikke-nøytral pH. For eksempel når glutaminsyre, som har en ekstra karboksylgruppe i enden av sidekjeden, sin zwitterioniske form ved pH 3, derfor i et surt miljø. [9]
Den nøyaktige pH-verdien som en forbindelse eksisterer for i zwitterionisk form kalles det isoelektriske punktet og avhenger av syre- og basisdissosiasjonskonstanten til de forskjellige gruppene som er tilstede i molekylet.
Sidekjeden til en aminosyre kalles konvensjonelt R-gruppen , dette er fordi substituenten −R i organisk kjemi indikerer en generisk substituent som er alkyl av natur eller som begynner som sådan og som deretter kan inneholde andre funksjonelle grupper. På denne måten får definisjonen av en aminosyresidekjede en bred betydning, da den omfatter et bredt spekter av kjemiske grupper.
Avhengig av de kjemiske egenskapene til R-gruppen, er en aminosyre klassifisert som sur , basisk , hydrofil eller hydrofob . Eksempler på sure sidekjeder er de av aminosyrene asparaginsyre og glutaminsyre , mens eksempler på basiske R-grupper er asparagin og lysin .
Sidekjeden spiller en grunnleggende rolle i interaksjonene mellom aminosyrer. Når disse bindes sammen, kan de også danne veldig lange kjeder som kalles proteiner . Proteiner har derfor en grunnleggende lineær struktur, definert som den primære strukturen . Tredimensjonalt ligner proteiner imidlertid ikke på lineære kjeder, dette er fordi de folder sin primære struktur for å danne kuler og filamenter. Den tredimensjonale foldingen av proteiner er drevet av de kjemiske egenskapene til sidekjedene. Hvis deres steriske rot ikke tillater det, vil ikke proteinet folde seg som forventet, og det vil ikke fungere. Dette skjer selv om deres hydrofobitet , deres surhet eller deres basicitet ikke tillater det.
Når R-gruppen og aminogruppen begge er bundet til C α , har sistnevnte bundet 4 forskjellige funksjonelle grupper ( ,, og et hydrogenatom) og er definert som stereosenter . Når dette skjer, viser molekylet optisk aktivitet og på grunnlag av denne aktiviteten kan L-a-aminosyrer og D-a-aminosyrer identifiseres. Den første er aminosyrene som utgjør alle proteinene til levende vesener, og av denne grunn er de definert som proteinogene aminosyrer . D-α-aminosyrer kan noen ganger bli en del av glykoproteinene til noen levende vesener, slik det skjer i prokaryoter , men de har generelt forskjellige funksjoner og av denne grunn tilhører de den store gruppen av ikke-proteinogene aminosyrer . [10]
Noen ganger hender det at aminosyrer har flere stereosentre, slik det for eksempel skjer for cystin og cystationin . I disse tilfellene brukes det absolutte nomenklatursystemet R/S (som gjelder enkeltatomer), og foretrekker det fremfor Fischer-Rosanoff-systemet (D/L). [11]
Glycin, på den annen side, representerer et unntak blant proteinogene aminosyrer siden det ikke har noen stereosentre, det er derfor den eneste ikke-kirale proteinogene aminosyren.
Aminosyrene som deltar i proteinsyntesen har alle en lignende grunnstruktur: [12]
Til disse strukturelle reglene er glycin og prolin unntak: glycin har ikke et stereosenter ved C α , prolin er et sekundært amin.
De viktigste fysisk-kjemiske egenskapene til proteinogene L-α-aminosyrer er oppsummert nedenfor:
Forkortelse | Fullt navn | Struktur | Sidekjede | Hydrofob indeks [13] | Molekylær vekt | Isoelektrisk punkt | Konstant dissosiasjon | Frekvens i proteiner (%) [14] | ||||
1 bokstav | 3 bokstaver | Fyr | Polaritet | |||||||||
TIL | Vinge | Alanine | Alifatisk | Apolar | 1.8 | 89.09404 | 6.11 | 2,35 | 9,87 | - | 8,76 | |
C. | Cys | Cystein | Thiol | Syrlig | 2.5 | 121.15404 | 5.05 | 1,92 | 10,70 | 8,37 | 1,38 | |
D. | Asp | Asparaginsyre | Anionisk | Syrlig | -3,5 | 133.10384 | 2,85 | 1,99 | 9,90 | 3,90 | 5,49 | |
Og | Glu | Glutaminsyre | Anionisk | Syrlig | -3,5 | 147.13074 | 3.15 | 2.10 | 9,47 | 4.07 | 6,32 | |
F. | Phe | Fenylalanin | Aromatisk | Apolar | 2.8 | 165.19184 | 5,49 | 2.20 | 9.31 | - | 3,87 | |
G. | Gly | Glycin | Alifatisk | Apolar | -0,4 | 75.06714 | 6.06 | 2,35 | 9,78 | - | 7.03 | |
H. | Hans | Histidin | Aromatisk | Syrlig og grunnleggende | -3.2 | 155.15634 | 7,60 | 1,80 | 9.33 | 6.04 | 2.26 | |
DE | Ile | Isoleucin | Alifatisk | Apolar | 4.5 | 131.17464 | 6.05 | 2,32 | 9,76 | - | 5,49 | |
K. | Lys | Lysin | Kationisk | Grunnleggende | -3,9 | 146.18934 | 9,60 | 2.16 | 9.06 | 10,54 | 5.19 | |
L | Leu | Leucin | Alifatisk | Apolar | 3.8 | 131.17464 | 6.01 | 2,33 | 9,74 | - | 9,68 | |
M. | Met | Metionin | Thioeterics | Apolar | 1.9 | 149,20784 | 5,74 | 2.13 | 9,28 | - | 2,32 | |
Nei. | Asn | Asparagin | Midt i det | Polar | -3,5 | 132.11904 | 5,41 | 2.14 | 8,72 | 3,93 | ||
ELLER | Pyl | Pyrrolysin | Midt i det | Polar | 255.313 | |||||||
P. | Pro | Proline | Syklisk | Apolar | -1.6 | 115.13194 | 6.30 | 1,95 | 10,64 | - | 5.02 | |
Q | Gln | Glutamin | Midt i det | Polar | -3,5 | 146.14594 | 5,65 | 2.17 | 9.13 | 3,90 | ||
R. | Arg | Arginin | Kationisk | Grunnleggende | -4,5 | 174.20274 | 10,76 | 1,82 | 8,99 | 12.48 | 5,78 | |
S. | Ser | Serine | Hydroksyl | Polar | -0,8 | 105.09344 | 5,68 | 2.19 | 9.21 | 7.14 | ||
T. | Thr | Treonin | Hydroksyl | Polar | -0,7 | 119.12034 | 5,60 | 2.09 | 9.10 | 5,53 | ||
U | Sec | Selenocystein | Selenica | Polar | 168.064 | |||||||
V. | Val | Valina | Alifatisk | Apolar | 4.2 | 117.14784 | 6.00 | 2,39 | 9,74 | - | 6,73 | |
W | Trp | Tryptofan | Aromatisk | Apolar | -0,9 | 204.22844 | 5,89 | 2,46 | 9,41 | - | 1,25 | |
Y | Tyr | Tyrosin | Aromatisk | Polar | -1.3 | 181.19124 | 5,64 | 2.20 | 9.21 | 10.46 | 2,91 |
Ikke-proteinogene aminosyrer er definert som alle aminosyrer som ikke deltar i proteinsyntesen. Avhengig av molekylet som vurderes, kan de kjemisk-fysiske egenskapene variere sterkt.
Hovedfunksjonen til L-α-aminosyrer er å være de grunnleggende bestanddelene i proteiner . [15] Den primære strukturen til et protein, eller dets lineære struktur, er sammensatt av en kjede av aminosyrer forbundet med kovalente bindinger. Antall aminosyrer som kan utgjøre et protein er svært varierende: insulin , for eksempel, er sammensatt av to kjeder på 21 og 30 aminosyrer, for totalt 51, [ 16] titin i stedet er sammensatt av omtrent 27 000 aminosyrer , som de kan bli 33000 avhengig av isoformen som vurderes. [17] Denne enorme variasjonen gjenspeiler det enorme antallet mulige proteiner som finnes i naturen.
En annen funksjon av L-α-aminosyrer er å fungere som nevrotransmittere : glutaminsyre, for eksempel, er den viktigste eksitatoriske nevrotransmitteren i sentralnervesystemet . [18] Glycin er derimot en hemmende nevrotransmitter i nervesystemet.
Noen ikke-proteinogene aminosyrer ser ut til å være inkludert i proteinstrukturer. Dette skjer fordi L-α-aminosyrer kan modifiseres etter at de er inkludert i proteiner. Et eksempel er hydroksyprolin , avledet fra prolin , som er en viktig komponent i kollagen . På samme måte, i noen prokaryote proteiner , forekommer inkludering av D-α-aminosyrer. For eksempel er D-alanin en grunnleggende komponent i peptidoglykan , glykoproteinet som dekker noen bakterier .
D-α-aminosyrer fungerer også som antibiotika og nevromodulatorer i hjernen . [19] For eksempel, i pattedyrhjernen, fungerer D-serin som en co-agonist av NMDA-reseptorer . [20] N-metyl-D-asparaginsyre (NMDA) i seg selv , molekylet som binder seg til de nevnte reseptorene, er en modifisert D-α-aminosyre.
GABA , en y-aminosyre, er den viktigste hemmende nevrotransmitteren i nervesystemet. Ikke-proteinogene aminosyrer finnes ofte som mellomprodukter av metabolske veier; for eksempel karnitin , en aminosyre hvis aminogruppe er avledet fra ammonium , brukes til transport av lipider. Ornitin og citrullin er mellomprodukter i ureasyklusen . Β - alanin , en β-aminosyre, brukes av planter for syntese av pantotensyre (vitamin B 5 ). [21] Noen ikke-proteinogene aminosyrer brukes av planter som forsvar mot planteetere. [22] For eksempel kanavanin , som bugner av mange belgfrukter , [23] er grunnen til at disse må tilberedes ordentlig før de spises.
Hovedbruken av aminosyrer i industrien er som tilsetningsstoffer i produksjonen av dyrefôr. Dette skjer fordi fôrkomponenter som soya eller mais ofte har lave nivåer eller mangler noen essensielle aminosyrer . [24] I denne sektoren brukes aminosyrer også til å chelatere metallioner for å forbedre deres absorpsjon. [25]
I næringsmiddelindustrien brukes glutaminsyre som en smaksforsterker [26] og aspartam som et lavkalori kunstig søtningsmiddel. [27] Teknologi som ligner den som brukes i dyrefôr, brukes i næringsnæringsindustrien for å lindre symptomer på mineralmangel, som anemi , ved å forbedre mineralabsorpsjon og redusere de negative bivirkningene av tilskudd av uorganiske mineraler. [28]
Den chelaterende kapasiteten til aminosyrer har blitt brukt i landbruksgjødsel for å lette leveringen av mineraler til planter for å korrigere mineralmangler, for eksempel jernholdig klorose . Disse gjødselene brukes også for å forhindre at mangler oppstår og for å forbedre den generelle plantehelsen. [29]
I den farmasøytiske industrien brukes noen aminosyrer eller molekyler avledet fra dem. 5-hydroksytryptofan brukes til eksperimentell behandling av depresjon, [30] L -DOPA for behandling av Parkinsons [31] og eflornitin for hemming av enzymet ornitindekarboksylase og til behandling av sovesyke . [32]
Siden 2001 har 40 ikke-proteinogene aminosyrer blitt tilsatt til proteiner som skaper et unikt omkodingskodon og et tilsvarende transfer-RNA-par: aminoacyl - tRNA-syntetase for å kode det med forskjellige fysisk-kjemiske og biologiske egenskaper, for å kunne brukes som et verktøy for å utforske strukturen og funksjonen til proteiner eller for å lage nye eller forbedrede proteiner. [33] [34]
Aminosyrer har blitt betraktet som komponenter i biologisk nedbrytbare polymerer, som har anvendelser som miljøvennlig emballasje, og i medisin ved administrering av legemidler og i konstruksjon av protetiske implantater. [35] Et interessant eksempel på slike materialer er polyaspartat , en vannløselig biologisk nedbrytbar polymer som kan ha anvendelser i engangsbleier og landbruk. [36] På grunn av sin løselighet og evne til å chelatere metallioner, brukes polyaspartat også som et biologisk nedbrytbart avkalkingsmiddel og korrosjonsinhibitor. [37] Videre har den aromatiske aminosyren tyrosin blitt ansett som en mulig erstatning for fenoler som bisfenol A i produksjonen av polykarbonater . [38]
Kommersiell produksjon av aminosyrer er vanligvis avhengig av mutante bakterier som produserer overdreven individuelle aminosyrer ved å bruke glukose som karbonkilde. Noen aminosyrer produseres ved enzymatiske omdannelser av syntetiske mellomprodukter. 2-aminotiazolino-4-karboksylsyre er et mellomprodukt i en industriell syntese av for eksempel L-cystein. Asparaginsyre produseres ved å tilsette ammoniakk til fumaratet ved hjelp av en lyase. [39]
I laboratoriet produseres de fleste ikke-proteinogene aminosyrer gjennom Strecker-syntese eller reduktiv aminering på derivater av Claisen-kondensering . En ytterligere syntesevei er den asymmetriske syntesen , ved hjelp av Coreys reagens , på a-ketoestere. I motsetning til de tidligere metodene er den asymmetriske syntesen enantioselektiv, dvs. den tillater å oppnå D-aminosyrer eller L-aminosyrer på en kontrollert måte.
Av de 22 proteinogene aminosyrene er 9 definert som essensielle for mennesker, da de ikke kan produseres fra andre forbindelser av menneskekroppen og derfor må inntas som mat. Disse 9 aminosyrene ( fenylalanin , isoleucin , histidin , leucin , lysin , metionin , treonin , tryptofan og valin ), som anses som essensielle for menneskelig overlevelse, er ikke avgjørende for planter eller prokaryoter, som har forskjellige biosynteseveier. De andre 13 ikke-essensielle aminosyrene for mennesker syntetiseres gjennom spesifikke metabolske veier.
I planterI planter blir nitrogen først assimilert i organiske forbindelser i form av glutamat, dannet fra alfa-ketoglutarat og ammoniakk i mitokondriet. For andre aminosyrer bruker planter transaminaser for å flytte aminogruppen fra glutamat til en annen alfa-ketosyre. For eksempel konverterer aspartataminotransferase glutamat og oksaloacetat til alfa-ketoglutarat og aspartat . [40] Andre organismer bruker også transaminaser for aminosyresyntese.
I prokaryoterAminosyren pyrrolysin brukes utelukkende av prokaryoter, som produserer den gjennom en reaksjon mellom to L - lysinmolekyler . Et lysinmolekyl omdannes først til (3R)-3-metyl-D-ornitin, som deretter bindes til et andre lysin. En aminogruppe elimineres, etterfulgt av ringslutning og dehydrering for å produsere L-pyrrolysin. [41]
Ikke-standard aminosyrer dannes vanligvis gjennom modifikasjoner av standard aminosyrer. For eksempel dannes homocystein via transsulfuriseringsveien eller fra demetylering av metionin via mellommetabolitten S-adenosylmetionin, [42] mens hydroksyprolin produseres ved en posttranslasjonell modifikasjon av prolin. [43] Mikroorganismer og planter syntetiserer mange uvanlige aminosyrer. For eksempel produserer noen mikrober 2-aminoisosmørsyre og lantionin, som er et sulfid-brodannende alaninderivat. Begge disse aminosyrene finnes i peptidantibiotika som alameticin. [44] I planter er imidlertid 1-aminocyklopropan-1-karboksylsyre et lite disubstituert syklisk aminosyremellomprodukt i produksjonen av plantehormonet etylen. [45]
Flere uavhengige evolusjonsstudier har antydet at Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr kan tilhøre en gruppe aminosyrer som utgjorde den opprinnelige genetiske koden, mens Cys, Met, Tyr, Trp, His , Phe det kan tilhøre en gruppe aminosyrer som dannet suksessive tillegg til den genetiske koden. [46] [47] [48] [49]
Den genetiske koden er det settet med regler som forbinder genetisk informasjon med den primære strukturen til et protein: sekvensen av nitrogenholdige baser som er tilstede på DNAet påvirker aminosyresekvensen til proteinene takket være den genetiske koden. Siden det er 22 proteinogene aminosyrer, og bare 4 nitrogenholdige baser, må den genetiske koden finne en metode for å assosiere nitrogenbasene med aminosyrer:
Det som skjedde i naturen er den tredje hypotesen.
Aminosyrer er byggesteinene til proteiner . [50] Prosessen som binder dem til en kort eller lang lineær kjede kalles proteinsyntese og består av flere faser sett fra aminosyrer.
Dannelse av tRNA-aminoacylkompleksetTransfer RNA binder seg til en aminosyre gjennom en reaksjon katalysert av et enzym. Hver aminosyre har sitt eget overførings-RNA og sitt enzym som binder det til sistnevnte som tilhører tRNA-syntasekategorien .
Dannelse av tRNA-aminoacyl-mRNA-kompleksetPå ribosomet, når budbringer-RNAet passerer, blir det tidligere syntetiserte tRNA-aminoacylkomplekset tilbakekalt og binder seg til mRNA ved de 3 nitrogenholdige basene i den genetiske koden. Disse 3 basene, som på messenger-RNA kalles kodoner, på overførings-RNA kalles antikodoner.
Dannelse av peptidbindingenNår ribosomet beveger seg, kaller det opp et andre aminoacil-tRNA, som sitter ved siden av det første. Derfor er de to aminosyrene veldig nære og en del av ribosomet forener dem med en kondensasjonsreaksjon. Avhengig av lengden på kjeden, identifiseres korte polymerkjeder kalt peptider eller lengre kjeder kalt polypeptider eller proteiner. Disse kjedene er lineære og uforgrenede, med hver aminosyrerest i kjeden knyttet til to naboaminosyrer.
H 2 N-CH-COOH + H 2 N-CH-COOH → H 2 N-CH-CO - NH-CH-COOH + H 2 O | | | | R R 'R R'Den kovalente bindingen som forener de to aminosyrene, uthevet i rødt, tar også navnet i biokjemi av " peptidbinding " eller "peptidledd". Legg merke til hvordan foreningen av to eller flere aminosyrer etterlater i de to endene av kjeden to andre frie grupper, som kan reagere ytterligere ved å binde seg til andre aminosyrer (reaksjoner av denne typen faller innenfor den mer generelle klassen av polymerisasjoner ved kondensasjon ). En kjede av flere aminosyrer koblet gjennom peptidbindinger tar det generiske navnet polypeptid eller oligopeptid hvis antallet aminosyrer som er involvert er begrenset; ett eller flere polypeptider, noen ganger ledsaget av andre hjelpestrukturer eller ioner kalt kofaktorer eller protesegrupper , utgjør et protein .
Aminosyrene som vises i proteinene til alle levende organismer er 20 (selv om nyere bevis tyder på at dette tallet kan øke til 23, se nedenfor) og er under genetisk kontroll, i den forstand at informasjonen om type og plassering av en aminosyre i et protein er kodet i DNA . Noen ganger vises også andre, sjeldnere aminosyrer i proteiner, kalt sporadiske aminosyrer som produseres ved kjemiske modifikasjoner etter biosyntesen av proteinet, som finner sted på ribosomet .
Over 500 forskjellige aminosyrer har så langt blitt oppdaget i naturen som ikke er en del av proteiner og spiller forskjellige biologiske roller. Noen har til og med blitt funnet i meteoritter, spesielt de av karbonholdig type . Den høsten på Murchinson den 28. september 1969 ble 74 forskjellige typer identifisert, hvorav 8 er tilstede i proteiner [51] . Planter og bakterier er i stand til å biosyntetisere bestemte aminosyrer, som for eksempel kan finnes i peptidantibiotika , som nisin og alameticin . Lanthionin er et dimersulfid av alanin som finnes sammen med umettede aminosyrer i lantibiotika , eller peptidantibiotika av bakteriell opprinnelse. 1 - aminocyklopropan-1-karboksylsyre (ACC) er en enkel disubstituert syklisk aminosyre som fungerer som et mellomprodukt i syntesen av etylen , som er et hormon for planteorganismer .
I tillegg til de som er involvert i biosyntesen av proteiner, er det aminosyrer som utfører viktige biologiske funksjoner som glycin , γ-aminosmørsyre (GABA, en γ-aminosyre) og glutaminsyre (tre nevrotransmittere), karnitin (involvert i transporten ). av lipider inne i cellen ), ornitin , citrullin , homocystein , hydroksyprolin , hydroksylisin og sarkosin .
Av de tjue proteinaminosyrene er noen betegnet som "essensielle" [52] . En aminosyre er definert som essensiell hvis strukturene (enzymer, syntetiske proteiner) som er nødvendige for å biosyntetisere den, ikke er tilstede inne i organismen; det er derfor nødvendig at denne aminosyren introduseres med kosten. De essensielle aminosyrene er lysin , leucin , isoleucin , metionin , fenylalanin , treonin , tryptofan , valin og histidin . Med hensyn til histidin er det viktig å spesifisere dets essensielle: histidin er en essensiell aminosyre gjennom hele livet, men i voksen alder er kravet lite relevant, siden kroppen er i stand til å lagre det på en spesielt effektiv måte, noe som reduserer det biologiske kreve. På den annen side, hos barn og gravide er etterspørselen etter histidin mye høyere fordi denne mekanismen ennå ikke har utviklet seg.
Det er også betinget essensielle aminosyrer, det vil si at de bare må tas med dietten i visse perioder av livet eller på grunn av noen patologier. Arginin er en del av denne gruppen (det syntetiseres av kroppen som et derivat av glutamatet som produseres i Krebs-syklusen , men hos gravide kvinner og barn er ikke produksjonen tilstrekkelig til å dekke kroppens behov, så det må tas med kosten ), tyrosin (det produseres med utgangspunkt i den essensielle aminosyren fenylalanin, derfor er det nødvendig å ta sistnevnte med dietten for å syntetisere den; dessuten er tilfeller av fenylketonuri ikke uvanlige , en patologi som beskriver organismens manglende evne til å metabolisere fenylalanin, som derfor ikke omdannes til tyrosin og akkumuleres og forårsaker alvorlig skade på kroppen), og cystein (for syntesen, avledet fra glykolyse, er bidraget fra metionin , en annen essensiell aminosyre, nødvendig, fordi det muliggjør nærvær av sulfhydrylgruppen til cystein). Til slutt bør det bemerkes at essensalitetsbegrepet varierer i henhold til organismene [53] [54] .
To aminosyrer, kalt sporadiske , fortjener en spesiell merknad : selenocystein , tilsvarende et UGA- kodon som normalt er et avbruddskodon [55] , og pyrrolysin , tilstede i enzymene til noen metanogene bakterier involvert i metangenereringsprosessen , tilsvarende en UAG-kodon [56] . Oppdagelsen av den første, i 1986 , ble tolket av det vitenskapelige samfunnet som et marginalt og begrenset fenomen. Etter oppdagelsen av den andre ekstra aminosyren i 2004 , vurderer imidlertid det internasjonale vitenskapsmiljøet sin posisjon, og jakten på flere ekstra aminosyrer har startet .
Fra pKa-verdien til amino- og karboksygruppene og noen sidegrupper, og derfor fra posisjonen til de relative syre/base-likevektene, er det mulig å få informasjon om partiell ladning i de forskjellige pH-verdiene; i en nøytral løsning: [57]