Flavoproteiner

Et flavoprotein er en klasse enzymer som inneholder et molekyl avledet fra vitaminet riboflavin [1] .

Den inneholder også elektronakseptorer som flavinadenindinukleotid (FAD) eller flavinmononukleotid (FMN).

Flavoproteiner er involvert i et bredt spekter av biologiske prosesser, som bioluminescens , fjerning av radikaler som bidrar til oksidativt stress , fotosyntese , DNA-reparasjon og apoptose . De spektroskopiske egenskapene til flavin - kofaktoren gjør den til en naturlig reporter for hendelser som finner sted på det aktive stedet ; av denne grunn er flavoproteiner blant de best kjente enzymfamiliene.

Oppdagelse

Den første omtalen av flavoprotein i vitenskapelig litteratur går tilbake til 1879 , da en studie på sammensetningen av kumelk resulterte i isolering av et lysegult pigment , kalt laktokrom og i dag kjent som flavin . På begynnelsen av 1930-tallet hadde dette pigmentet blitt isolert fra en rekke kilder og ble anerkjent som et medlem av B-vitaminfamilien . Strukturen ble bestemt nesten samtidig av to grupper av forskere i 1934 , som kalte den riboflavin fordi den er sammensatt av en sidekjede avledet fra ribose og preget av den gule fargen på ringen konjugert til den [2] .

Den første demonstrasjonen av behovet for en flavin- kofaktor for enzymatisk aktivitet dateres tilbake til 1935 . Hugo Theorell og medarbeidere påpekte at et gjærprotein , preget av en lys gul farge og tidligere identifisert som essensielt for cellulær respirasjon , kunne deles i to deler: et apoprotein og et gult pigment. Ingen av sidene var i stand til å katalysere oksidasjonen av NADH alene , men blanding av de to komponentene var i stand til å gjenopprette den enzymatiske aktiviteten. Videre påpekte Theorell at å erstatte pigmentet med riboflavin ikke var i stand til å gjenopprette denne aktiviteten, til tross for at pigmentet og dette molekylet hadde utydelige spektroskopiske egenskaper. Dette førte til oppdagelsen at dette enzymet, for å være katalytisk aktivt, krevde flavinmononukleotid og ikke riboflavin [2] [3] .

Lignende eksperimenter, utført av Otto Warburg med D-aminosyreoksidase [4] , førte til identifiseringen av flavin adenin dinukleotid (FAD) som den andre typen flavin som brukes av enzymer [5] .

Merknader

  1. ^ HW Doelle , Bacterial Metabolism ( Andre utgave) , Academic Press, 1. januar 1975, s. 38–83, DOI : 10.1016 / b978-0-12-219352-1.50006-2 , ISBN 978-0-12-219352-1 . Hentet 2. juni 2020 . 
  2. ^ a b Massey, V. (2000) Den kjemiske og biologiske allsidigheten til riboflavin, Biochem. Soc. Trans. 28, 283-296.
  3. ^ Theorell, H. (1935) Preparat i ren tilstand av effektgruppen av gule enzymer, Biochemische Zeitschrift 275, 344-346
  4. ^ Warburg, O., og Christian, W. (1938) Isolering av protesegruppen til aminosyren oksydase, Biochemische Zeitschrift 298, 150-168.
  5. ^ Christie, SMH, Kenner, GW og Todd, AR (1954) NUCLEOTIDES. 25. A SYNTHESIS OF FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE, Journal of the Chemical Society, 46-52.

Eksterne lenker