F420



Internett er en uuttømmelig kilde til kunnskap, også når det gjelder F420. Århundrer og århundrer med menneskelig kunnskap om F420 har blitt strømmet inn i nettverket, og fortsetter å bli strømmet ut, og det er nettopp derfor det er så vanskelig å få tilgang til det, siden vi kan finne steder hvor navigering kan være vanskelig eller direkte upraktisk. Vårt forslag er at du ikke blir forliste i et hav av data som refererer til F420 og at du kan nå alle visdomshavnene raskt og effektivt.

Med sikte på det målet har vi gjort noe som går utover det åpenbare, ved å samle inn den mest oppdaterte og best forklarte informasjonen om F420. Vi har også ordnet den på en slik måte at lesingen er fornøyelig, med et minimalistisk og behagelig design, som sikrer den beste brukeropplevelsen og kortest lastetid.Vi gjør det enkelt for deg slik at du bare trenger å bekymre deg for å lære alt om F420! Så hvis du tror vi har oppnådd formålet vårt og du allerede vet hva du ville vite om F420, vil vi gjerne ha deg tilbake på disse rolige sjøene i sapientiano.com hver gang din hunger etter kunnskap vekkes igjen.

Strukturell formel
Struktur av F420
Generell
Etternavn F420
andre navn
  • Koenzym F 420
  • N - ( N - { 0 - [5- (8-hydroksy-2,4-diokso-2,3,4,10-tetrahydropyrimido [4,5- b ] kinolin-10-yl) -5-deoksy ) - L- ribityl-1-fosfo] - ( S ) -laktyl} -- L- glutamyl) - L- glutamat
Molekylær formel C 29 H 32 N 5 O 18 P 4
Eksterne identifikatorer / databaser
CAS-nummer 64885-97-8
EF-nummer 613-724-2
ECHA InfoCard 100.110.762
PubChem 123996
ChemSpider 110515
DrugBank DB03913
Wikidata Q412727
eiendommer
Molarmasse 769,6 g mol 1
sikkerhetsinstruksjoner
GHS-faremerking
ingen klassifisering tilgjengelig
Så langt som mulig og vanlig, brukes SI-enheter . Med mindre annet er oppgitt, gjelder opplysningene standardbetingelser .

F 420 er en kofaktor , en kjemisk forbindelse som forekommer i cytoplasmaet av metanogen archaea , noen bakterier og encellede eukaryoter . Det er biokjemisk en elektrontransportør , og kjemisk er det deaza flavine , i likhet med riboflavin . De varierer i lengden på polyglutamatkjeden , som i mykobakteriene inneholder fem til syv Glu-rester. Et medlem av gruppen ble først isolert i 1972. Den kjemiske strukturen ble avklart i 1978. Kofaktoren skylder navnet sitt sterke lysabsorpsjon ved en bølgelengde max  = 420 nm.

Optiske egenskaper

Oksidert F 420 absorberer ved 420 nm, etter at absorpsjon lys slippes ut ved 520 nm. På det isosbestic- punktet ved 401 nm har kofaktoren en ekstinksjonskoeffisient på 25,9 mM -1 cm -1 . Etter reduksjon (F 420 H 2 ), F- 420 mister sitt absorpsjonsmaksimum ved 420 nm, og denne skifter til 320 nm, men med en lavere ekstinksjonskoeffisient.

Biologisk betydning

F 420 har en lignende struktur som riboflavin eller FAD , men fra et kjemisk synspunkt er den mer lik nikotinamider, f.eks. B. NADP + . Den Redokspotensialet av F 420 er -340 mV og derfor minner om es NAD (P) s (-320 mV). F 420 overfører bare ett hydridion (to elektroner og en proton) - som NAD + eller NADP + .

Den grunnleggende strukturen, 7,8-didemetyl-8-hydroksy-5-deazariboflavin-5'-fosfat, forekommer i archaea, men også i Gram-positive eubakterier som Streptomyces eller Mycobacteria . Kofaktoren ble også oppdaget i cyanobakteriet Anacystis nidulans og i den (eukaryote) grønne algen Scenedesmus acutus . Imidlertid varierer den grunnleggende strukturen i disse organismer.

F 420 er involvert i prosesser med metanogenese , sulfittreduksjon, oksygenavgiftning og elektrontransport i archaea.

Det er en medvirkende faktor i syntesen av antibiotika i streptomyceter og for reduksjon av nitrogendioksid og PA-824 i mykobakterier , hvor den reduseres igjen av glukose-6-fosfatdehydrogenase . PA-824 er et eksperimentelt legemiddel som brukes til å behandle tuberkulose.

F420-avhengige enzymer

F 420 brukes ofte som elektronbærer i metanogenese, men det vises også i andre prosesser:

Tetrahydromethanopterin-avhengig enzym

Under metanogenese - med utgangspunkt i CO 2 - spiller tetrahydromethanopterin-avhengige enzymer en sentral rolle. F 420 -avhengig N 5 , N- 10 -metylen tetrahydromethanopterin dehydrogenase ( EC  1.5.99.9 ) reduserer metenyl bundet til methanopterin til metylen. I prosessen (redusert) F 420 H 2 blir forbrukt (se ligning 1).

F 420 -avhengig N 5 , N- 10 -metylen tetrahydromethanopterin reduktase ( EC  1.5.99.11 ) reduserer metylen bundet til methanopterin videre til metyl ved forbruk av F 420 H 2 (se ligning 2):

F420 reduserende hydrogenase

Et enzym er nødvendig for regenerering av oksidert F 420 , som kalles F 420- reduserende hydrogenase ( EC  1.12.98.1 ). Enzymet er enten ofte membranbundet eller noen ganger også lokalisert i cytoplasmaet.

NADP / F420 oksidoreduktase

Overføringen av 2 ekvivalenter reduksjons fra F 420 H 2 til NADP + katalyseres ved hjelp av en transyhydrogenase en NADP / F 420 + oxidoreduktase. NADPH i seg selv kreves i metanogene bakterier for syntese av visse cellulære metabolitter, men også i NADPH-avhengige alkoholdehydrogenaser .

Formiat dehydrogenease

Noen metanogene organismer kan oppnå reduserende ekvivalenter ved å oksidere maursyre . Siden oksidasjonen går hånd i hånd med reduksjonen av F 420 , regenereres F 420 igjen. Dette enzymet er allerede blitt renset i Methanobacterium formicicum og uttrykt i E. coli .

Alkohol dehydrogenase

Isopropanol og etanol brukes av forskjellige metanogene organismer som en alternativ kilde til elektroner for reduksjon av CO 2 . I metanogent archaea oksideres for eksempel isopropanol til aceton av en F 420- avhengig sekundær alkoholdehydrogenase med forbruk av redusert F 420 .

Farmakologisk betydning

En silikoscreening for F420-avhengige enzymer avslørte et overraskende høyt antall kandidater i M. tuberculosis . Selv om disse enzymene ennå ikke har blitt karakterisert biokjemisk, kan de representere et farmakologisk mål , siden det nesten ikke er noen bakterier med slike enzymer i tarmfloraen, og antibiotika mot M. tuberculosis basert på inhibering av F420-avhengige enzymer har derfor knapt noen bivirkninger på tarmfloraen.

litteratur

Se også

Individuelle bevis

  1. Dette stoffet har heller ikke blitt klassifisert med hensyn til sin hazardousness eller en pålitelig og citable kilde har ennå ikke blitt funnet.
  2. Cheeseman, P. et al. (1972): Isolering og egenskaper til en fluorescerende forbindelse, faktor 420, fra Methanobacterium-stamme MoH In: J Bacteriol. 112 (1); 527-31; PMID 5079072 ; PDF (gratis fullteksttilgang)
  3. a b Eirich, LD. et al. (1978): Foreslått struktur for koenzym F420 fra Methanobacterium . I: Biokjemi 17 (22); 4583-93; PMID 728375
  4. G. Bashiri, CJ Squire, NJ Moreland, NO Baker: Krystallstrukturer av F420-avhengig glukose-6-fosfat-dehydrogenase FGD1 involvert i aktiveringen av den antituberkulosemedikamentkandidat PA-824 åpenbare ut fra koenzym og substratbindende. I: The Journal of biologisk kjemi . Volum 283, nummer 25, juni 2008, s. 17531-17541. doi : 10.1074 / jbc.M801854200 . PMID 18434308 .
  5. DiMarco AA. et al. (1990): Uvanlige koenzymer av metanogenese . I: Annu Rev Biochem . 59 ; 355-94; PMID 2115763
  6. Jacobson, F. og Walsh, C. (1984): Egenskaper av 7,8-didemetyl-8-hydroksy-5-deazaflaviner som er relevante for redoks-koenzymfunksjon i metanogenmetabolisme . I: Biokjemi 23 ; 979-988
  7. ^ McCormick, JRD. og George O. Morton, GO. (1982): Identitet av kosyntetisk faktor I av Streptomyces aureofaciens og fragment FO fra koenzym F420 av Methanobacterium arter . I: J. Am. Chem. Soc. 104 (14); 4014-4015; doi : 10.1021 / ja00378a044
  8. Ker Eker, AP. et al. (1990): DNA fotoreaktiverende enzym fra cyanobakteriet Anacystis nidulans . I: J Biol Chem. 265 (14); 8009-15; PMID 2110564 ; PDF (gratis fullteksttilgang)
  9. Ker Eker, AP. et al. (1998): Fotoreaktiverende enzym fra grønnalgen Scenedesmus acutus. Bevis for to forskjellige kromoforer . I: Biokjemi 27 (5); 1758-1765; doi : 10.1021 / bi00405a056
  10. Graham, DE. og White, RH. (2002): Klargjøring av metanogene koenzymbiosynteser: fra spektroskopi til genomikk . I: Nat Prod Rep . 19 (2); 133-47; PMID 12013276
  11. ^ Johnson, EF. og Mukhopadhyay, B. (2005): En ny type sulfittreduktase, et nytt koenzym F420-avhengig enzym, fra metanarkaeon Methanocaldococcus jannaschii. I: J Biol Chem. 2005 280 (46); 38776-86; PMID 16048999 ; PDF (gratis fullteksttilgang)
  12. Seedorf, H. et al. (2004): F420H2 oksidase (FprA) fra Methanobrevibacter arboriphilus, et koenzym F420-avhengig enzym involvert i O2-avgiftning . I: Arch Microbiol. 182 (2-3); 126-37; PMID 15340796
  13. Deppenmeier U. (2004): Det membranbundne elektrontransportsystemet til Methanosarcina-arter . I: J Bioenerg Biomembr. 36 (1); 55-64; PMID 15168610
  14. Daniels, L, Bakhiet, N, Harmon, K: Utbredt distribusjon av en 5-deazaflavinkofaktor i Actinomyces og relaterte bakterier. I: Syst. Appl. Microbiol. Bind 6, nr. 1, s. 12-17. 1985.
  15. E. Purwantini, B. Mukhopadhyay: Omdannelse av NO2 til NO, ved redusert koenzym F420 beskytter mykobakterier fra nitrosative skader. I: Proceedings of the National Academy of Sciences Volum 106, nummer 15, april 2009, s. 6333-6338. doi : 10.1073 / pnas.0812883106 . PMID 19325122 . PMC 266939 (fri fulltekst).
  16. UH Manjunatha, H. Boshoff et al.: Identifikasjon av et nitroimidazo-oksazinspesifikt protein involvert i PA-824-resistens i Mycobacterium tuberculosis. I: Proceedings of the National Academy of Sciences Volum 103, nummer 2, januar 2006, s. 431-436. doi : 10.1073 / pnas.0508392103 . PMID 16387854 .
  17. te Brömmelstroet, BW. et al. (1991): Rensing og egenskaper av 5,10-metylentetrahydromethanopterin dehydrogenase og 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, to koenzym F420-avhengige enzymer, fra Methanosarcina barkeri . I: Biochim Biophys Acta . 1079 (3); 293-302; PMID 1911853
  18. Hagemeier, CH. et al. (2003): Koenzym F420-avhengig metylentetrahydromethanopterin dehydrogenase (Mtd) fra Methanopyrus kandleri: et metanogent enzym med en uvanlig kvaternær struktur . I: J Mol Biol. 332 (5); 1047-1057; PMID 14499608
  19. Fox, JA. et al. (1987): 8-hydroksy-5-deazaflavin-reduserende hydrogenase fra Methanobacterium thermoautotrophicum: 1. Rensing og karakterisering . I: Biokjemi 26 (14); 4219-27; PMID 3663585
  20. Deppenmeier, U. (2002): The Unique Biochemistry of Methanogenesis . I: Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 71 ; 223-83; PMID 12102556
  21. Yamazaki, S. og Tsai, L. (1980): Rensing og egenskaper av 8-hydroksy-5-deazaflavin-avhengig NADP + reduktase fra Methanococcus vannielii . I: J Biol Chem. 255 (13); 6462-5; PMID 7391030 ; PDF (gratis fullteksttilgang)
  22. Berk, H. og Thauer RK. (1997): Funksjon av koenzym F420-avhengig NADP-reduktase i metanogent arké som inneholder en NADP-avhengig alkoholdehydrogenase . I: Arch Microbiol. 168 (5); 396-402; PMID 9325428
  23. Shuber, AP. et al. (1986): Kloning, ekspresjon og nukleotidsekvens av formiatdehydrogenasegenene fra Methanobacterium formicicum . I: J Biol Chem. 261 (28); 12942-7; PMID 3531194 ; PDF (gratis fullteksttilgang)
  24. Hopp opp SV. et al. (2004): Koenzymbinding i F420-avhengig sekundær alkoholdehydrogenase, et medlem av den bakterielle luciferasefamilien . I: Struktur 12 (3); 361-70; PMID 15016352
  25. D JD Selengut, DH Haft: Uventet overflod av koenzym F (420) -avhengige enzymer i Mycobacterium tuberculosis og andre aktinobakterier. I: Journal of bacteriology. Volum 192, nummer 21, november 2010, s. 5788-5798, doi : 10.1128 / JB.00425-10 . PMID 20675471 . PMC 2953692 (fri fulltekst).

Opiniones de nuestros usuarios

Henriette Karlsson

Endelig en artikkel om F420 som er gjort lett å lese.

Hilde øien

Oppføringen på F420 har vært veldig nyttig for meg.

Jane Gjerde

I dette innlegget om F420 har jeg lært ting jeg ikke visste, så jeg kan legge meg nå.

Andreas Dale

Det stemmer. Gir nødvendig informasjon om F420.