ATPase som bærer H+ mellom to sektorer

ATPase som bærer H + mellom to sektorer

Rekonstruksjon av strukturen til ATP-syntase
EC-nummer3.6.3.14
KlasseHydrolase
Systematisk navn
ATP-fosfohydrolase (bærer H + )
Andre navn
ATP-syntase; Fi - ATPase ; FoF1 - ATPase ; _ ATPase som bærer H + ; mitokondriell ATPase; Kloroplastisk ATPase; Ca 2+ / Mg 2+ avhengig bakteriell ATPase
DatabaserBRENDA , EXPASY , GTD , PDB ( RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum )
Kilde: IUBMB

ATPasen som bærer H + mellom to sektorer (eller ATP-syntase- eller ATP-syntasetranslokerende protoner , eller ATP-syntase FO F 1 eller F O F 1 ATPase eller H + -ATP - syntase av type F eller Complex V ) er et enzymatisk kompleks som katalyserer følgende reaksjon:

ATP + H 2 O + H + intern = ADP + fosfat + H + ekstern

Når reaksjonen katalyseres til venstre, kalles enzymet vanligvis ATP-syntase og er ansvarlig for syntesen av adenosintrifosfat (ATP) fra adenosindifosfat (ADP) og uorganiske fosfatsubstrater ved å utnytte den transmembrane protongradienten generert av elektrontransporten kjede .

I eukaryoter består enzymet av minst 16 underenheter , noen i flere kopier; i prokaryoter er antallet underenheter lavere.

Struktur og virkningsmekanisme til ATP-syntase

ATP-syntase er en protonpumpe av F-type som består av to strukturer kalt F eller [1] og F 1 .

F 1 er et perifert protein , F eller et integrert protein i den indre mitokondriemembranen .

Polypeptidunderenheten F 1 er direkte ansvarlig for syntesen av ATP ; den består av 3 α -proteinunderenheter og 3 β-proteinunderenheter, organisert i α-β- dimerer arrangert som kilene til en appelsin . I midten er γ-underenheten som kobles til strukturen til F o -delen .
Assosiert med F 1 er andre underenheter, δ og ε.

Polypeptidunderenheten F krysser enten den indre mitokondrielle membranen , i tilfelle av eukaryoter , eller cellemembranen , i tilfelle av prokaryoter . Det utgjør kanalen for passasje av H + ioner (eller protoner ), som leverer energien som er nødvendig for syntesen av ATP. I E. Coli, for eksempel, består F o -delen av en underenhet a , 2 underenheter b og 10 underenheter c organisert som en haug med fyrstikker. Passasjen av protoner gjennom kanalen skapt av underenheten a til F o bestemmer rotasjonen av c-ringen til γ-underenheten som, takket være spissens asymmetri, igjen forårsaker den samtidige konformasjonsendringen av de 3 α-β dimerene og syntese av ATP .

På F 1 -delen er det 3 aktive steder som katalyserer syntesen av ATP i sin tur : ett av disse stedene er i β-ATP- konformasjon (som binder ATP), et annet i β-ADP og det siste stedet i β-void (ikke i stand til å binde ATP ). Protonets drivkraft forårsaker rotasjon av gamma-pedikkelen, som kommer i kontakt med β -underenhetene .

Dette forårsaker en kooperativ konformasjonsendring der β-ATP- setet omdannes til β-hulrom som frigjør ATP ; deretter går det β-tomme setet inn i β-ADP- konformasjonen som svakt binder ADP og fosfatgruppen fra løsningsmidlet og til slutt blir β-ADP- setet omdannet til β-ATP- konformasjonen for å fremme kondensasjonen av ADP og Pi . Det som forårsaker frigjøring av ATP er kontakten mellom γ-underenheten og β-ATP som transformerer den til β-vakuum .

Denne mekanismen blir referert til som rotasjonskatalyse .

Varianter

Det er varianter av enzymet tilstede i vakuolene eller vesiklene dekket med clathrin (type V, med regionene Vo og V1) og på membranen til Archea (type A, med regionene Ao og A1). Mens de deler mye av strukturen av F-typen, brukes disse enzymene som protonpumper som forbruker ATP for å generere en elektrolyttgradient.

Merknader

  1. ^ Det riktige underenhetsnavnet er F o ( "o" refererer til oligomycin , en underenhetshemmer) og ikke F0. På samme måte snakker vi om Vo og Ao

Bibliografi

Relaterte elementer

Andre prosjekter

Eksterne lenker